Avec Jean-Paul Itié (Synchrotron SOLEIL) et Alain Polian (IMPMC et Synchrotron SOLEIL) Soumise à des hautes pressions (jusqu’à plusieurs centaines de GPa, i.e. plusieurs millions de fois la pression atmosphérique), la matière subit de profondes modifications structurales, électroniques, optiques (voir figure), …. Le graphite se transforme en diamant (avec l’aide de la température), l’hélium devient solide à 11.5 GPa à température ambiante, ….  Dans cet exposé nous présenterons l’intérêt des études sous haute pression dans les différents domaines scientifiques (Physique, Chimie, Biologie, Sciences de la Terre..), nous décrirons les techniques utilisées pour générer de telles pressions et nous montrerons comment la cristallographie permet de suivre in situ l’état de la matière en conditions extrêmes. Nous illustrerons notre propos par différents exemples où les propriétés des matériaux se trouvent fortement modifiées à haute pression. Plus d'infos sur www.espgg.org
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, haute pression

Les protéines sont des macromolécules qui sont à la base du fonctionnement cellulaire des organismes vivants. Pour connaître leurs fonctions, il est indispensable de connaître leur structure car leur forme va conditionner leurs fonctions. La cristallographie par diffraction de rayons X est une technique permettant de visualiser les structures moléculaires. Pour des raisons encore inexpliquées, une molécule organique, par mise en solution puis évaporation, va former un dépôt cristallin. Les cristaux, éclairés par un faisceau de rayons X, fournissent un diagramme de diffraction qui permet de reconstituer l'image de la molécule. La source de rayons X utilisée est le rayonnement synchrotron émis par les accélérateurs de particules. Une des applications principales de l'étude des protéines est la mise au point de médicaments. En effet la connaissance de la forme de la zone active d'une molécule permet de synthétiser des inhibiteurs qui, s'insérant dans cette zone, en bloquent la fonction : il est ainsi possible d'inhiber des fonctions indispensables à la survie des virus.GénériqueRéalisateur : TERNAY Jean-François (CNRS AV) Production : CNRS AV, CSI-Science Actualités Production exécutive : CNRS AV Diffuseur : CNRS Images, http://videotheque.cnrs.fr/
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, macromolécules, Protéines

Ce cours de science des matériaux a été conçu à l'Ecole des Mines d'Albi-Carmaux pour les élèves-ingénieur de 2ième année. Il n'a pas d'autre ambition que d'introduire les principaux concepts de la science des matériaux utiles à l'ingénieur généraliste que nous formons. Il contribue par ailleurs au socle scientifique sur lequel seront construits de nombreux enseignements dédiés aux matériaux et proposés à nos élèves plus tard dans leur cursus, notamment au niveau des options de dernière année "Matériaux pour l'Aéronautique et le Spatial" et "Ingénierie des Matériaux". Dans un premier temps, le cours traite de l'architecture et de la cohésion des solides, essentiellement cristallins, et de leur caractérisation cristallographique par diffraction des rayons X. Dans un second temps, les différents types de défauts présents dans les solides sont décrits en insistant particulièrement sur le rôle qu'ils jouent sur les propriétés d'usage. La constitution des alliages métalliques et les diagrammes de phases qui régissent les équilibres thermodynamiques sont ensuite présentés. Enfin, après avoir détaillé les bases des processus de diffusion à l'état solide, les transformations de phases, avec et sans diffusion, sont décrites. Une grande part des micrographies, illustrations et vidéo proposées dans le document proviennent des travaux de recherche et d'expertise de l'auteur.
Mot(s) clés libre(s) : génie mécanique, matériau, cohésion des solides, solides cristallins, caractérisation cristallographique, diffraction des rayons X, défauts cristallins, alliages métalliques, diagrammes de phases, transformations de phases

Les protéines sont les principaux acteurs du vivant, non seulement par leur quantité, mais surtout par la diversité des fonctions qu'elles exercent, allant de la catalyse de réactions chimiques jusqu'à la structuration de la matière vivante. Elles sont formées de longues chaînes d'acides aminés, qui se replient dans l'espace ; et cette structure tri-dimensionnelle est à la base de la fonction assurée par la protéine. Connaître la structure aux détails atomiques près, comprendre ses propriétés dynamiques, suivre les changements de conformation d'une protéine en action, intégrer ces connaissances aux données biochimiques et fonctionnelles constituent le coeur de la biologie structurale et permet d'avancer considérablement dans la compréhension de la fonction des protéines. Au cours de cet exposé, après avoir introduit quelques notions de base sur la composition des protéines, nous montrerons l'apport de la physique aux méthodes expérimentales permettant de sonder la structure des protéines et illustreront ensuite l'intérêt de ces études par quelques exemples.
Mot(s) clés libre(s) : acide aminé, adénosine triphosphate, ADP, ATP, biologie structurale, cristallographie, infiniment petit, macromolécule biologique, protéine, protéine membranaire, rayonnement synchrotron, repliement des protéines

Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, dynamique moléculaire, molécule de méthane, simulation numérique, zéolithe NaA

"Un ""cristal"" est un solide dont les atomes se répartissent de façon triplement périodique dans l'espace. A cette définition, datant du début du siècle, l'Union Internationale de Cristallographie (IUCr) a ajouté en 1991, celle de ""cristal apériodique"", solide sans périodicité tri-dimensionnelle mais présentant un spectre de diffraction essentiellement discret. Ce sont les phases incommensurables, dont le premier exemple fut découvert en 1936 par Jonhson et Linde, et les quasicristaux découverts en 1982 par Dany Scechtman. Ces nouveaux venus ont bouleversé le paysage de la cristallographie conduisant à la quasicristallographie. La cristallographie s'appuie sur la notion de symétrie c'est-à-dire d'invariance. Celle-ci se rencontre en physique dans de multiples contextes. De la simple invariance géométrique de superposition d'un objet sur lui-même à la définition des grandeurs premières d'un système mécanique ou celle de la forme d'une équation d'état, la symétrie est la traduction rationnelle des redondances de la nature qui en permet une description minimale, nécessaire nulle part mais utile partout. La cristallographie utilise l'expression la plus élémentaire de la symétrie, celle immédiatement visuelle de la géométrie dont les éléments sont les isométries de l'espace euclidien, l'inversion, la rotation, la réflexion dans un miroir, auxquelles s'ajoute, un cristal idéal étant supposé infini, la translation dans l'espace. Déplacer le cristal d'un nombre entier de fois l'une quelconque de ses périodes revient à le superposer exactement ; c'est une opération d'invariance. "
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, diffraction, invariance, maille élémentaire, périodicité, quasi-cristal, science des matériaux, structure cristalline, symétrie, translation

Le Professeur Alexandre Revcolevschi de l'université Paris-Sud retrace l'histoire de la cristallographie et explique comment la découverte des rayons X a révolutionné cette discipline
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, cristal, diffraction des rayons X

Sylvain Ravy, Directeur de recherche au CNRS et responsable de la ligne CRISTAL au synchrotron SOLEIL, nous explique l'intérêt d'utiliser le rayonnement synchrotron pour caractériser les matériaux
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, cristal, diffraction des rayons X

Raphaël Haumont, enseignant-chercheur à l'université Paris-Sud, nous parle de la place de la cristallochimie dans notre quotidien
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, cristal

Luc Bousset, Chargé de recherche au CNRS, nous explique pourquoi la connaissance de la structure des protéines est fondamentale pour connaître leur rôle et comment les chercheurs procèdent pour déterminer cette strcuture
Mot(s) clés libre(s) : cristallographie, Protéines, diffraction des rayons X