Les ponts disulfure ont un rôle essentiel dans la stabilité des structures natives des protéines. L'étude du mécanisme de leur réduction en milieu biologique est très important pour la compréhension de leurs fonctions. Le but de notre travail a été d'analyser le rôle que la structure protéique joue dans la réactivité des ponts disulfure. Nous avons étudié le mécanisme de réduction des ponts disulfure dans les protéines par différents agents réducteurs en utilisant deux approches originales: la spectroscopie Raman et le calcul moléculaire. La spectroscopie Raman nous a permis de détecter directement l'avancement de la réaction de réduction des ponts. Les changements conformationnels qui accompagnent la coupure des ponts disulfure des protéines ont été analysés en détectant la bande Raman amide 1. Les cinétiques de la réaction de réduction des ponts disulfure par le DTT et la TCEP ont été mesurées pour les albumines sériques et la lysozyme. Les hétérogénéités de ces cinétiques ont été analysées afin de mettre en évidence des différences de réactivité entre les ponts disulfure participants à la réaction. Ces résultats expérimentaux ont été affinés en utilisant le calcul moléculaire. Une étude détaillée a été effectuée dans le cas des quatre ponts disulfure de la lysozyme. Les enthalpies et les trajectoires de réaction ont été déterminées par la méthode QM-FE. Les résultats ainsi obtenus ont été discutés en relation avec les données expérimentales et les différents modèles de réaction.