L'analyse des interactions biospécifiques était jusqu'alors fastidieuse, longue et difficile. Depuis la découverte du phénomène de résonance plasmonique de surface, l'analyse de ces interactions s'est formidablement améliorée et automatisée. De plus l'étude en série de nombreuses combinaisons moléculaires est possible. Cette méthode permet l'analyse cinétique et thermodynamique des interactions, la caractérisation des protéines... Générique Prise de vue Jean-Pierre GANDIN Jean-Marc BALOIS Prise de son Alain PETIT Eclairage Jean-Pierre GANDIN Coordination plateau Daniel GALL Régie Jean-Marc TALENTON Montage Aude REVALOR Moyens techniques IEC-ASV Montpellier Création musicale Jean-Luc GRANIER Infographie David JEAN Jean-Christophe MANI Boris BOUQUET Jean-claude MANi Martine PUGNIERE Collaboration technique Françoise ROQUET Imagerie scientifique Institut de Biotechnologie et de Pharmacologie (UMR CNRS 5094) Société Biacore (Saint-Quentine en Yvelines) Protein Data Bank AMIT et Al Supervision scientifique Françoise CASTEX Lynn SALHI Réalisation Jacqueline GUIBAL Remerciements Françoise ROQUET Cédric BES Gaëlle FERRIERE Daniel LAUNE Thierry CHARDES Avec le soutien du Ministère de l'Education nationale et du Ministère de la Recherche Copyright Université Montpellier 1 - 2001
Mot(s) clés libre(s) : biocapteur, cinétique, enzyme, interaction, résonance, SPR, thermodynamique