Les protéines sont les principaux acteurs du vivant, non seulement par leur quantité, mais surtout par la diversité des fonctions qu'elles exercent, allant de la catalyse de réactions chimiques jusqu'à la structuration de la matière vivante. Elles sont formées de longues chaînes d'acides aminés, qui se replient dans l'espace ; et cette structure tri-dimensionnelle est à la base de la fonction assurée par la protéine. Connaître la structure aux détails atomiques près, comprendre ses propriétés dynamiques, suivre les changements de conformation d'une protéine en action, intégrer ces connaissances aux données biochimiques et fonctionnelles constituent le coeur de la biologie structurale et permet d'avancer considérablement dans la compréhension de la fonction des protéines. Au cours de cet exposé, après avoir introduit quelques notions de base sur la composition des protéines, nous montrerons l'apport de la physique aux méthodes expérimentales permettant de sonder la structure des protéines et illustreront ensuite l'intérêt de ces études par quelques exemples.
Mot(s) clés libre(s) : acide aminé, adénosine triphosphate, ADP, ATP, biologie structurale, cristallographie, infiniment petit, macromolécule biologique, protéine, protéine membranaire, rayonnement synchrotron, repliement des protéines

Ce terme désigne le mécanisme par lequel une macromolécule linéaire (par macromolécule on entend un enchaînement linéaire de motifs moléculaires) acquiert une structure tridimensionnelle. Un tel mécanisme est particulièrement important dans le domaine du vivant car une fois synthétisées c'est par ce processus que les protéines acquièrent la structure qui va leur permettre de remplir une fonction précise au sein de la cellule. Ce mécanisme a attiré l'attention de nombreux chercheurs du fait de son importance cruciale en biologie mais aussi du fait du formidable problème computationnelle que représente la prédiction de la structure tridimensionnelle de ces objets à partir de leur structure chimique linéaire. Nous rappellerons les notions essentielles nécessaires à la compréhension de ce mécanisme (atomes, liaisons chimiques, molécules, macromolécules) ainsi que les principaux mécanismes biologiques mis en jeu lors de la synthèse d'une protéine. Nous passerons ensuite en revue les principales forces mises en jeu lors du repliement (essentiellement les forces électrostatiques, l'effet hydrophobe, la liaison hydrogène) puis nous décrirons les principaux outils expérimentaux permettant d'aborder l'étude de ce phénomène. Quelques expériences seront présentées ainsi que la situation actuelle du problème.
Mot(s) clés libre(s) : dénaturation, interactions intra-moléculaires, liaison chimique, liaison covalente, macromolécule biologique, paradoxe de Levinthal, physique statistique, protéine, repliement, structure de la matière