Les réactions chimiques de la vie sont sous la dépendance des enzymes et les mesures de cinétique des réactions enzymatiques sont parmi les moyens d'approche les plus performants pour élucider les mécanismes catalytiques des enzymes. Dans ce chapitre, nous explorerons le mécanisme catalytique d’une enzyme Michaëlienne qui n’utilise qu’un seul substrat à l’ Etat Quasi Stationnaire. De nombreuses substances modifient l'activité d'une enzyme en se combinant à elle, ce qui se traduit par une modification de la vitesse d'apparition du produit. Ces effecteurs agissent soit sur la liaison du substrat soit sur le turnover, soit sur ces deux paramètres. Ils peuvent alors activer ou inhiber l’activité enzymatique.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique enzymatique, monosubstrat, Michaëlis, état quasi stationnaire, effecteurs, inhibiteurs, activateurs

Les expériences de cinétique et de liaison à l’équilibre sont incontournables pour étudier les réactions biologiques. Ce cours aborde le formalisme de la cinétique formelle et enzymatique ainsi que les liaisons (sites indépendants et allostérie), donc toutes les notions de bases nécessaires à l’interprétation des réactions biologiques.
Mot(s) clés libre(s) : formalisme, cinétique, enzyme, enzymologie, Michaëlis, état quasi-stationnaire, pré équilibre rapide, effecteur, activateur, inhibiteur, liaison, coopérativité, allostérie