De nombreuses molécules actives, telles que les hormones, par exemple, doivent se fixer sur un récepteur spécifique pour déclencher un effet biologique. Nous étudierons ces liaisons à l’équilibre en envisageant les diverses possibilités : classes de sites équivalents et indépendants et coopérativité des sites.
Mot(s) clés libre(s) : liaison à l’équilibre, sites indépendants, allostérie, coopérativité, Scatchard, Hill

Qu’est-ce qu’un brin béta ou combien mesure le pas d’une hélice alpha ? Telles sont les connaissances minimales en structure des protéines qu’il faut posséder pour comprendre et aborder les relations structures – fonctions. Un ensemble de quiz pour tester vos acquis.
Mot(s) clés libre(s) : brin, feuillet béta, hélice alpha, homologie, identité, domaine

La cinétique est l'étude des vitesses de réaction. Son principal intérêt est qu'elle permet de comprendre comment fonctionne une réaction, d'expliquer le mécanisme réactionnel, c'est-à dire de décrire en détail les différentes étapes d'un processus réactionnel et l'ordre dans lequel elles se déroulent. Le formalisme est amené par l'aspect mathématique, c'est-à-dire qu’une réaction biologique ou chimique va être modélisée, en termes mathématiques. Chaque fois que nous étudierons l'évolution d'une réaction en fonction du temps, nous ferons appel à la cinétique formelle.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique, vitesse de réaction, formalisme, ordre de réaction, schéma réactionnel

La majorité des enzymes catalysent des réactions en utilisant plusieurs substrats. La plupart d’entre elles utilisent 2 substrats différents dont l'ordre de liaison peut être imposé ou indifférent. L’utilisation d’inhibiteur compétitif est un bon moyen de vérification des modèles. Nous aborderons les différents mécanismes en les résolvants dans l’hypothèse du pré équilibre rapide.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique enzymatique, plurisubstrat, Michaëlis, pré équilibre rapide, mécanisme aléatoire, ordonné, PingPong, Théorell Chance

Les réactions chimiques de la vie sont sous la dépendance des enzymes et les mesures de cinétique des réactions enzymatiques sont parmi les moyens d'approche les plus performants pour élucider les mécanismes catalytiques des enzymes. Dans ce chapitre, nous explorerons le mécanisme catalytique d’une enzyme Michaëlienne qui n’utilise qu’un seul substrat à l’ Etat Quasi Stationnaire. De nombreuses substances modifient l'activité d'une enzyme en se combinant à elle, ce qui se traduit par une modification de la vitesse d'apparition du produit. Ces effecteurs agissent soit sur la liaison du substrat soit sur le turnover, soit sur ces deux paramètres. Ils peuvent alors activer ou inhiber l’activité enzymatique.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique enzymatique, monosubstrat, Michaëlis, état quasi stationnaire, effecteurs, inhibiteurs, activateurs

Les expériences de cinétique et de liaison à l’équilibre sont incontournables pour étudier les réactions biologiques. Ce cours aborde le formalisme de la cinétique formelle et enzymatique ainsi que les liaisons (sites indépendants et allostérie), donc toutes les notions de bases nécessaires à l’interprétation des réactions biologiques.
Mot(s) clés libre(s) : formalisme, cinétique, enzyme, enzymologie, Michaëlis, état quasi-stationnaire, pré équilibre rapide, effecteur, activateur, inhibiteur, liaison, coopérativité, allostérie