Les réactions chimiques de la vie sont sous la dépendance des enzymes et les mesures de cinétique des réactions enzymatiques sont parmi les moyens d'approche les plus performants pour élucider les mécanismes catalytiques des enzymes. Dans ce chapitre, nous explorerons le mécanisme catalytique d’une enzyme Michaëlienne qui n’utilise qu’un seul substrat à l’ Etat Quasi Stationnaire. De nombreuses substances modifient l'activité d'une enzyme en se combinant à elle, ce qui se traduit par une modification de la vitesse d'apparition du produit. Ces effecteurs agissent soit sur la liaison du substrat soit sur le turnover, soit sur ces deux paramètres. Ils peuvent alors activer ou inhiber l’activité enzymatique.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique enzymatique, monosubstrat, Michaëlis, état quasi stationnaire, effecteurs, inhibiteurs, activateurs

La majorité des enzymes catalysent des réactions en utilisant plusieurs substrats. La plupart d’entre elles utilisent 2 substrats différents dont l'ordre de liaison peut être imposé ou indifférent. L’utilisation d’inhibiteur compétitif est un bon moyen de vérification des modèles. Nous aborderons les différents mécanismes en les résolvants dans l’hypothèse du pré équilibre rapide.
Mot(s) clés libre(s) : cinétique enzymatique, plurisubstrat, Michaëlis, pré équilibre rapide, mécanisme aléatoire, ordonné, PingPong, Théorell Chance